Proteine für Hunde und Katzen – wichtige Inhaltsstoffe im Futter

Proteine im Hunde- und Katzenfutter: Für die Langlebigkeit und Gesundheit von Hunden und Katzen ist eine ausgewogene Ernährung, die eine ausreichende Versorgung mit Energie, Proteinen, Mineralstoffen und Vitaminen sicherstellt, essenziell.1

Katze bekommt von Person ein Leckerli

Inhalt

1. Proteine – wo kommen sie her?

Gute Proteinlieferanten in der Nahrung stellen Fleisch, Fisch, Milchprodukte, aber auch Hülsenfrüchten dar.

Molkenproteinisolat, Hauptinhaltsstoff in den purapep-Produkten und der Ausgangsstoff für die Gewinnung bioaktiver Peptide besitzt einen besonders hohen Eiweißgehalt von > 90% und zudem einen geringen Fettgehalt. Das macht es zum hochwertigsten aller verwendbaren Molkenproteinquellen.

INTERESSANTER FAKT

Katzen haben unter den Säugetieren den höchsten Bedarf an Protein. So benötigen ausgewachsene Katzen 2-3 mal so viel Protein wie Menschen oder Hunde. Katzen sind als Fleischfresser an die Nutzung von hohen Proteinmengen und niedrigeren Kohlenhydratmengen angepasst.4

2. Molkenproteine

Molkenproteine sind die zweitgrößte in der Milch vorkommende Proteinfraktion. Molkenproteine sind eine Gruppe verschiedener Eiweiße. Im Wesentlichen handelt es sich um Beta-Lactoglobulin und Alpha-Lactalbumin, sowie in geringeren Anteilen Serumalbumin und Immunoglobuline. Molke fällt in großen Mengen bei der Käseherstellung an. Die Einsatzgebiete für Molkenprodukte liegen aufgrund der hohen biologischen Wertigkeit in der Tierernährung, diätetischen Lebensmitteln (Säuglingsernährung) und bei Getränken. Molkenproteine, insbesondere das Protein Alpha-Lactalbumin, weist einen sehr hohen Gehalt an der essentiellen Aminosäure Tryptophan auf. purapep nutzt spezielle Molkenproteinisolate als Ausgangsstoffe, die besonders hohen Anteil an Alpha-Lactalbumin besitzen. Damit sind besonders die Produkte der purapep Comfort-Reihe gute Lieferanten für Tryptophan und andere essentielle Aminosäuren.

3. Aminosäuren und essentielle Aminosäuren

Für den Organismus sind Aminosäuren von enormer Bedeutung. Einerseits liefern sie die notwendigen Bausteine für Proteine (Eiweiße) andererseits dienen sie als Lieferanten für biologisch aktive Verbindungen und als Stoffwechselzwischenprodukte. Aminosäuren können hinsichtlich ihrer Möglichkeit zur Bildung durch den Körper in essentielle und nicht-essentielle Aminosäuren eingeteilt werden. Essentielle Aminosäuren kann der tierische Organismus nicht selber bilden und muss diese über die Nahrung aufnehmen. Essentielle Aminosäuren sind also lebensnotwendig. Alle anderen Aminosäuren können von Hunden und Katzen in ausreichendem Maß vom Körper selbst gebildet werden und werden auch als nicht essentielle Aminosäuren bezeichnet. Es existieren 20 proteinogene (eiweißaufbauende) Aminosäuren, von denen 10 für den Hund und 11 für die Katzen essentiell sind (siehe Tabelle).3

Tabelle: Essentielle Aminosäuren für Hunde und Katzen

HundKatze
IsoleucinIsoleucin
LeucinLeucin
LysinLysin
MethioninMethionin
PhenylalaninPhenylalanin
ThreoninThreonin
TryptophanTryptophan
ValinValin
Arginin (semiessentiell)Arginin
Histidin (semiessentiell)Histidin
 Asparagin (semiessentiell)

LNAAs, kurz für „Large Neutral Amino Acids“, sind eine Gruppe von A minosäuren, die im menschlichen Körper eine wichtige Rolle spielen. Zu den LNAAs gehört neben Leucin, Isoleucin, Valin, Phenylalanin und Threonin auch Tryptophan. Bei verschiedenen Transportern im Organismus, z.B. bei der Blut-Hirn-Schranke, konkurrieren die LNAA um die freien Kapazitäten des Transporters. Daher können diese LNAAs verhindern, dass Tryptophan ins Gehirn gelangt. Eine eiweißreiche Mahlzeit beispielsweise führt zu mehr Aminosäuren im Blutkreislauf und zu mehr Konkurrenz für Tryptophan, um ins Gehirn zu gelangen. Dies kann schlussendlich zu zu einer geringen Serotoninproduktion im Gehirn führen.

INTERESSANTER FAKT

Molkenproteine, besonders das alpha-Lactalbumin, sind reich an den essentiellen Aminosäuren Tryptophan, Lysin und Isoleucin.

4. Bioaktive Peptide

Definition Peptide: Verbindungen aus bis zu 100 miteinander verknüpften Aminosäuren

Als bioaktive Peptide werden Peptide aus 2 bis 20 Aminosäuren bezeichnet, welche neben ihrem Nährwert weitere positive Effekte auf die Körperfunktionen besitzen können. Es sind zahlreiche Wirkungen von bioaktiven Peptiden bekannt, welche das Herz-Kreislauf-, Verdauungs-, Nerven- und Immunsystem beeinflussen.5 Bioaktive Peptide können u.a. opiod, immunmodulierend, antimikrobiell oder mineralbindend wirken 6. Bioaktive Peptide können während der Verdauung 5, während Fermentation- oder Reifungsprozessen 6 oder während der Lebensmittelverarbeitung über die Zugabe von tierischen, pflanzlichen oder mikrobiellen Enzymen7 entstehen. Verschiedene Proteine können als Vorstufen für bioaktive Peptide dienen.

Aufgrund ihrer Aminosäurezusammensetzung stellen Milchproteine eine besonders gute Quelle für bioaktive Peptide dar.8,9 Besonders tryptophanhaltige Peptide aus Milchproteinen zeigen im Experiment (in vitro) ein breites Spektrum von möglichen Bioaktivitäten wie z.B. antioxidative und antidiabetische Eigenschaften oder die Hemmung des Angiotensin-Converting-Enzyms (ACE).10

Das patentierte purapep-Verfahren setzt gezielt tryptophanhaltige Peptide aus Molkenproteinen frei. So liegen über 95% des enthaltenden Tryptophans als tryptophanhaltige Peptide in den purapep Produkten vor.

5. Hochwertige Proteine für Hunde und Katzen

purapep Comfort Produktfamilie

Mit der Kraft der Molke

Ob in Pulver-Form oder in Tab-Form: Die natürliche Unterstützung für Hunde und Katzen in herausfordernden Situationen.

  • Natürliches Tryptophan (Baustoff für Serotonin)
  • Wichtige B-Vitamine zur Unterstützung des Nervensystems
  • Hochverfügbares Zink

Quellen:

Hier finden Sie die Zusammenstellung der Literatur-Quellen, die für diesen Artikel genutzt wurden:

1. FEDIAF. FEDIAF Nutritional Guidelines. 2018;(August).

2. Baltes W. Lebensmittelchemie. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg; 2007. doi:10.1007/978-3-540-38183-9.

3. Belitz H-D, Grosch W, Schieberle P. Lehrbuch Der Lebensmittelchemie. Vol 6. Auflage. Springer Berlin Heidelberg; 2008.

4. Hill SR, Rutherfurd-Markwick KJ, Ravindran G, Thomas DG. The effects of differing proportions of dietary macronutrients on the digestibility and post-prandial endocrine responses in domestic cats (Felis catus). J Appl Anim Nutr. 2015;3:1-9. doi:10.1017/jan.2015.

5. Hernández-Ledesma B, del Mar Contreras M, Recio I. Antihypertensive peptides: production, bioavailability and incorporation into foods. Adv Colloid Interface Sci 2011;165(1):23-35. doi:10.1016/j.cis.2010.11.001.

6. García-Tejedor, A., Sánchez-Rivera, L., Castelló-Ruiz, M., Recio, I., Salom, J. B., and Manzanares, P. (2014). Novel antihypertensive lactoferrin-derived peptides produced by Kluyveromyces marxianus: Gastrointestinal stability profile and in vivo angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibition. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 62(7):1609–1616.

7. Otte, J., Shalaby, S., Zakora, M., Pripp, a., and Elshabrawy, S. (2007). Angiotensin-converting enzyme inhibitory activity of milk protein hydrolysates: Effect of substrate, enzyme and time of hydrolysis. International Dairy Journal, 17(5):488–503.

8. López-Fandiño, R., Otte, J., and van Camp, J. (2006). Physiological, chemical and technological aspects of milk-protein-derived peptides with antihypertensive and ACE-inhibitory activity. International Dairy Journal, 16(11):1277–1293.

9. FitzGerald, R. J. and Meisel, H.(2000). Milk protein-derived peptide inhibitors of angiotensin-I-converting enzyme. The British journal of nutrition, 84 Suppl 1:33–37.

10. Nongonierma AB, FitzGerald RJ. The scientific evidence for the role of milk protein-derived bioactive peptides in humans: A Review. J Funct Foods. 2015;17(8):640-656. doi:10.1016/j.jff.2015.06.021.

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